临床执业医师生物化学知识点汇总

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临床执业医师生物化学知识点汇总

1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly.(谱写一两丙肝)
 
　　极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln.(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋)。)
 
　　酸性：谷Glu，天冬Asp.(酸谷天)
 
　　碱性：赖Lys，精Arg，组His.(碱赖精组)
 
　　芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp.(芳香老本色)
 
　　必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys.(写一两本淡色书来)
 
　　支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu.(只借一两)
 
　　一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly.(施舍竹竿)
 
　　含硫：半胱Cys，胱，蛋Met.(刘邦光蛋)
 
　　生酮：亮Leu，赖Lys.(同亮来)
 
　　生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr.(一本落色书)
 
　　含2个氨基：赖Lys.(来二安)
 
　　含2个羧基：天冬Asp，谷Glu.(酸二羧)
 
　　天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys.
 
　　不出现于蛋白质中：瓜，鸟。
 
　　在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr.
 
　　亚氨基酸：脯Pro.
 
　　除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。
 
　　2.寡肽：10个以内。多肽：10个以上。
 
　　肽键有一定程度双键性质医学|教育网整理。
 
　　3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。肽链。肽键。
 
　　二级结构：局部空间结构。α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。氢键。
 
　　三级结构：整体空间结构。结构域，分子伴侣。疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。
 
　　四级结构：亚基间空间排布。亚基。氢键、离子键。
 
　　4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。
 
　　β-转角第2个残基常为脯氨酸。
 
　　锌指结构是模体(特殊超二级结构)的特例，1个α-螺旋+2个反平行β-折叠，可结合锌离子。含锌指结构蛋白都能与DNA、RNA结合。
 
　　分子伴侣：热休克蛋白70(Hsp70)，伴侣蛋白，核质蛋白。
 
　　四级结构蛋白质分子一级结构可有一个以上N端和C端。
 
　　胰岛素A链与B链交联靠二硫键。
 
　　5.镰刀形贫血：谷→缬。(分子病)
 
　　疯牛病：α-螺旋→β-折叠。(蛋白质构象疾病)
 
　　6.血红蛋白Hb：α2β2，含血红素，1分子可结合4分子氧，氧解离曲线S形，α与O2结合促进其他亚基与O2结合，氧分压增高促进Hb→HbO2.血红蛋白运输氧，肌红蛋白储存氧。
 
　　7.蛋白质变性：空间构象破坏，二硫键、非共价键破坏，不涉及一级。溶解度↓，黏度↑，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。一些可复性。
 
　　蛋白质水解：一级破坏。亚基解聚：四级破坏。
 
　　8.利用蛋白质的两性分离：电泳，离子交换层析。
 
　　利用蛋白质分子大小不同分离：透析，凝胶过滤。(先大后小)
 
　　9.DNA戊糖为β-D-2-脱氧核糖，RNA戊糖为β-D-核糖。
 
　　基本单位：核苷酸=核苷(核糖+碱基)+磷酸。
 
　　核糖、碱基间：糖苷键。核苷、磷酸间：酯键。核苷酸之间：3‘，5’-磷酸二酯键。
 
　　自然界游离核苷酸中磷酸最常见与戊糖C5‘形成酯键。
 
　　核酸分子在260nm紫外波段具有最大吸收峰。
 
　　10.DNA一级结构：碱基排列顺序。
 
　　二级结构：双螺旋。
 
　　三级结构：超螺旋。
 
　　11.DNA是反平行、右手螺旋双链结构，直径2.37nm，螺距3.54nm，每一螺旋有10.5个碱基对，每个碱基对相对旋转角度36°，垂直距离0.34nm.腺嘌呤A=胸腺嘧啶T，鸟嘌呤G≡胞嘧啶C.
 
　　12.DNA变性：碱基间氢键断裂。溶液黏度↓，增色效应(260nm处吸光度增加)。
 
　　Tm(融链温度)：双链解开50%时的温度，与GC含量正比。
 
　　13.mRNA：蛋白质合成的模板，二级：线形单链结构，5‘-末端有m7GpppN帽结构，3’-末端有多聚A尾结构。hnRNA(内含子+外显子)→mRNA(外显子)。链的局部可形成双链结构。
 
　　tRNA：运载氨基酸的载体，分子量最小，含稀有碱基最多。二级：三叶草样，5‘→3’：DHU环+反密码子环+TψC环+相同CCA结构。三级：倒L形。
 
　　rRNA：核糖体组成成分，二级：花状，含3‘-CCA-OH.原核生物30S小亚基→16SrRNA，50S大亚基→23S、5SrRNA;真核生物40S小亚基→18SrRNA，60S大亚基→28S、5.8S、5SrRNA.
 
　　14.酶：蛋白质。核酶：RNA.
 
　　多功能酶：由于基因融合，形成一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。
 
　　同工酶：催化相同化学反应，但分子结构、理化性质、免疫学性质均不同。
 
　　变构酶：与一些效应剂可逆性结合，通过改变酶的构象而影响酶活性。
 
　　15.结合酶(全酶)：酶蛋白+辅助因子。
 
　　酶蛋白：只能结合一种辅助因子，决定特异性，对热不稳定，可用透析或超滤方法除去。
 
　　辅助因子：可与不同酶蛋白结合，决定反应种类和性质。金属离子最常见。辅酶：运载体作用，与酶蛋白结合才有酶活性。辅基：金属离子+小分子有机物，不能离开酶蛋白独立存在。差别：透析可使辅酶与酶蛋白分离，辅基不能。
 
　　细胞色素不是含B族维生素的辅酶。
 
　　TPP含VitB1，FAD含VitB2，NAD+含VitPP，CoA含泛酸。
 
　　16.所有酶均有活性中心。含结合基团+催化基团。
 
　　酶活性中心基团参与质子的转移：一般酸-碱催化作用。
 
　　乳酸脱氢酶的同工酶有5种(LDH1～LDH5)。
 
　　心肌：LDH1、CK2.骨骼肌：LDH3、CK3.肝脏：LDH5.脑：CK1.
 
　　17.酶促反应：极高效率，高度特异性，可调节性。机制：降低反应活化能。
 
　　影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂。
 
　　特征性常数Km，与酶结构、底物、温度、pH、离子强度有关，与酶浓度无关。
 
　　最适温度、最适pH不是特征性常数。
 
　　米氏方程：V=Vmax[s]/(Km+[s])。
 
　　Km=达到1/2Vmax的底物浓度值。Km越小，亲和力越大。
 
　　竞争性抑制剂与酶分子非共价结合。
 
　　无抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制
 
　　Km↑不变↓
 
　　Vmax不变↓↓
 
　　18.变构酶反应动力学不符合米氏方程。含催化中心和调节中心。
 
　　变构调节可引起酶的构象变化，而非构型变化。
 
　　共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团与化学集团可逆共价结合从而改变酶的活性。磷酸化修饰最常见。
 
　　快速调节：变构调节，化学修饰。
 
　　缓慢调节：酶的诱导和阻遏。
 
　　19.糖的无氧酵解：产生2ATP(糖原开始为3ATP)，胞液。生理意义：迅速供能，对肌收缩更重要;红细胞唯一供能方式;神经细胞、白细胞、骨髓细胞不缺氧也可发生。关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1(最重要)，丙酮酸激酶。
 
　　20.三羧酸循环(柠檬酸循环、Krebs循环)：胞液+线粒体。关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸)，2次脱羧(产生2分子CO2)，4次脱氢(3次由NAD+接受产生3×2.5ATP，1次由FAD接受产生1.5ATP)。乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP;葡萄糖→30/32ATP.[/s][/s]
 
　　21.ATP、柠檬酸可抑制6-磷酸果糖激酶-1.
 
　　1，6-二磷酸果糖：是反应产物，也可正反馈调节6-磷酸果糖激酶-1.
 
　　2，6-二磷酸果糖：是最强变构激活剂。
 
　　6-磷酸果糖激酶-1主要激活剂：F-2，6-2P;抑制剂：柠檬酸。
 
　　己糖激酶激活剂：胰岛素。
 
　　ATP↑时：抑制除己糖激酶外的5种。
 
　　有氧氧化3种关键酶：NADH↑可抑制，Ca+可激活。
 
　　血糖降低时，脑仍能摄取葡萄糖而肝不能，因脑己糖激酶的Km低。
 
　　巴斯德效应：有氧氧化抑制糖酵解。
 
　　22.磷酸戊糖途径：产物：5-磷酸核糖、6-磷酸果糖、3-磷酸甘油醛、NADPH、H+.关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶(缺乏导致蚕豆病)。生理意义：为核酸合成提供核糖;提供NADPH作为供氢体、参与羟化反应、维持谷胱甘肽还原状态。
 
　　23.葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾，故肝肾糖原可分解为葡萄糖，肌糖原不可。
 
　　糖原分解：主要肝脏。关键酶：糖原磷酸化酶，a有活性、磷酸化，b无活性、去磷酸化，磷酸化后活性增高。
 
　　糖原合成：肝脏、肌肉。关键酶：糖原合酶，a有活性、去磷酸化，b无活性、磷酸化，磷酸化后活性降低。
 
　　糖原合成需ATP，蛋白质合成需ATP+GTP.
 
　　肝糖原合成中葡萄糖载体是UDP.
 
　　应激状态下肾上腺素加速糖原分解。
 
　　24.糖异生：原料：乳酸、甘油、生糖氨基酸、GTP、ATP.部位：肝肾。关键酶：葡萄糖-6-磷酸酶，果糖二磷酸酶-1，丙酮酸羧化酶(最重要)，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。生理意义：维持血糖浓度恒定;补充或恢复肝糖原储备;肾糖异生维持酸碱平衡。
 
　　乙酰CoA是丙酮酸羧化酶变构激活剂，是丙酮酸脱氢酶反馈抑制剂。
 
　　丙酮酸激酶主要激活剂：F-1，6-2P.
 
　　25.乳酸循环(Cori循环)：2分子乳酸消耗6ATP.生理意义：避免乳酸损失，防止乳酸堆积酸中毒;乳酸再利用。所需NADH来自糖酵解中3-磷酸甘油酸脱氢产生。
 
　　26.脂类=脂肪+类脂。脂肪：甘油三酯，储存能量，氧化供能。类脂：胆固醇、磷脂、糖脂，参与细胞识别及信息传递。脂类衍生物：前列腺素、血栓烷、白三烯，细胞代谢调节。
 
　　脂肪消化：胆汁酸盐(脂肪乳化剂)，胰脂酶、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶(皆在胰液)。
 
　　27.甘油三酯：合成部位：肝、脂肪组织、小肠。原料：甘油、脂酸。
 
　　脂肪酸：合成部位：肝肾脑肺乳腺脂肪、线粒体外胞液。原料：乙酰CoA.
 
　　胆固醇：合成部位：肝、小肠的胞液及内质网。原料：乙酰CoA.
 
　　甘油磷脂：合成部位：全身细胞内质网、肝肾肠最活跃。原料：脂酸、甘油、胆碱、磷酸盐、丝氨酸。
 
　　28.甘油三酯合成：3-磷酸甘油→磷脂酸→甘油二脂→甘油三酯。关键酶：脂酰CoA转移酶，位于内质网。
 
　　脂肪动员：甘油三酯→游离脂酸+甘油。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂酶HSL.
 
　　脂肪细胞可合成、储存甘油三酯，但不能利用脂肪。
 
　　肝脏可合成酮体，但不能利用酮体。
 
　　脑组织不能利用脂肪酸。
 
　　脑磷脂合成需CDP-乙醇胺。卵磷脂合成需CDP-胆碱。
 
　　含胆碱：卵磷脂，神经鞘磷脂。
 
　　不含胆碱：脑磷脂，心磷脂，磷脂酰肌醇，磷脂酰丝氨酸。
 
　　29.脂酸合成：原料：乙酰CoA.线粒体内乙酰CoA通过柠檬酸-丙酮酸循环进入胞液才能合成。关键酶：乙酰CoA羧化酶，变构激活剂：柠檬酸、乙酰CoA，抑制剂：脂酰CoA.脂酰基的载体：ACP.
 
　　必需脂酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸(前列腺素前体)。
 
　　脂酸的β氧化：脂酸活化(脂酰CoA形成)，进入线粒体(关键酶：肉碱脂酰转移酶Ⅰ)，β氧化(脱氢、加水、再脱氢、硫解，生成1分子乙酰CoA)，能量产生(2n个碳原子的脂酸产生(14n-6)个ATP)。
 
　　30.酮体：乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮。生成部位：肝，原料：糖分解代谢产生的乙酰CoA.酮体在线粒体，胆固醇在内质网和胞液。生理意义：脂酸在肝内正常的中间代谢产物，肝输出能源的一种形式;脑组织在长期饥饿、糖功能不足时可利用酮体供能;糖利用不足时可引起酮症。
 
　　31.乙酰CoA→乙酰乙酰CoA—HMGCoA合成酶→HMGCoA—→HMGCoA裂解酶→乙酰乙酸→丙酮
 
　　—→HMGCoA还原酶→胆固醇
 
　　胆固醇合成“三高”：高耗能(36ATP)，高耗料(18乙酰CoA)，高耗氢(16NADPH+H+)。
 
　　甲状腺激素促进胆固醇在肝转变成胆汁酸，因此甲亢时血清胆固醇↓。
 
　　肝脏缺乏琥珀酰CoA转硫酶，因此不能利用酮体。
 
　　胆固醇在体内不能彻底氧化成CO2和H2O，可转化成胆汁酸(主要，7α羟化酶)、醛固酮、皮质醇、雄激素、睾丸酮、雌二醇、孕酮、维生素D3.主要生理功能：控制膜的流动性。
 
　　LCAT参加胆固醇酯化成胆固醇酯。apoAⅠ是LCAT激活剂，apoAⅡ是LCAT抑制剂，apoB100是LDL受体配基，apoCⅡ是LPL激活剂，apoE是乳糜微粒受体配基。
 
　　32.CM：乳糜颗粒，转运外源性甘油三酯及胆固醇。
 
　　VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性甘油三酯及胆固醇。
 
　　LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇医学|教育网整理。
 
　　HDL：高密度脂蛋白，逆向转运胆固醇。HDL蛋白质含量最高，HDL2与冠脉硬化发生率负相关。
 
　　血浆脂蛋白密度：HDL>LDL>VLDL>CM
 
　　蛋白质：HDL>LDL>VLDL>CM
 
　　36.CO、CN-、N3-抑制复合体Ⅳ。
 
　　ATP利用增多时，ADP浓度增高，氧化磷酸化速度加快。
 
　　甲状腺素促进氧化磷酸化。
 
　　线粒体DNA突变可使ATP生成减少。
 
　　37.高能磷酸化合物：水解时释放>21kJ/mol.ATP、GTP、UTP、CTP、磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、乙酰CoA、氨基甲酰磷酸、焦磷酸、1，3-二磷酸甘油酸等。
 
　　1，6-双磷酸果糖、三磷酸肌醇、肌酸不是高能磷酸化合物。
 
　　38.蛋白质体内氧化释放能量4.1kcal/g.
 
　　蛋白质营养价值：利用率，取决于必需氨基酸的种类、数量和比例，有互补作用。
 
　　氨基酸吸收方式：继发性主动转运，γ-谷氨酰基循环，主动转运。
 
　　**作用：大肠杆菌的分解，产物为氨、胺。
 
　　39.氨基酸分解代谢最主要反应是脱氨基作用。包括联合脱氨基(最重要)、转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、非氧化脱氨基。
 
　　氨基酸转氨酶、脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛(VitB6)。
 
　　L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+.
 
　　肝肾：联合脱氨基，酶：L-谷氨酸脱氢酶、氨基酸转氨酶。
 
　　骨骼肌、心肌：嘌呤核苷酸循环。
 
　　40.氨的来源：氨基酸脱氨基、胺类分解;肠道细菌**产生;肾小管上皮细胞分泌。去路：尿素(主要)，肌肉→丙氨酸，脑→谷氨酰胺。
 
　　氨从肌肉运送至肝：丙氨酸-葡萄糖循环。脑中运输形式：谷氨酰胺;肌肉运送至肝、血液中运输形式：丙氨酸+谷氨酰胺。
 
　　41.鸟氨酸循环：尿素合成的途径。部位：肝脏线粒体+胞液。关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ、精氨酸代琥珀酸合成酶。2个N：一个来自NH3，一个来自天冬氨酸。3个中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸。每合成1分子尿素消耗3分子ATP、4个高能磷酸键医学|教育网整理。
 
　　肝功能减退时，尿素↓，血氨↑，血酮体↓，支链氨基酸↓，芳香族氨基酸↑。

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